Cours : Le compartiment cytosolique

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A) Généralités



1) Définitions



Le cytoplasme est divisé en 2 compartiments : les organites et le cytosol, qui correspond à l'espace à l'intérieur du cytoplasme, mais sans le noyau et sans les organites.

Le noyau a une enveloppe qui fait partie du système endomembranaire et qui communique avec le cytosol par l'intermédiaire des pores nucléaires.

2) Composition et structure



De viscosité et de richesse variable d'un point à l'autre de la cellule. Riche en eau, ions (K+, peu de Na+ peu de Cl).

- Forme de stockage (visible en microscopie électronique)
o inclusions lipidiques
o sucres (particules de glycogène)

- plusieurs molécules = protéines, polysaccharides, lipides, issues du catabolisme de la cellule

- complexe protéique macromoléculaire dont le protéasome (cf plus loin)

- ribosomes dissociés (2 sous unités détachées) ou actifs libres dans le cytosol (à différencier des ribosomes qui sont accolés aux membranes du RE rugueux)

- cytosquelette

B) Fonction du cytosol


1) Carrefour métabolique



Voies anaboliques et cataboliques
- Certaines voies sont interdépendantes (carrefour)
- Certaines voies commencent dans le cytosol et se terminent dans d'autres compartiments

2) Métabolisme du glucose



Le cytosol est l'un des deux sites de production de l'énergie

1. la glycolyse anaérobie (ne consomme pas d'oxygène)
2. la voie des pentoses
3. La glycogènogenèse

3) La glycogènogenèse



Schéma de la glycogénogénèse
Schéma descriptif du mécanisme de la glycogénogénèse


4) Le métabolisme des protéines


a) La synthèse et l'adressage des protéines



Les protéines sont synthétisées à partir des ARNm au niveau des ribosomes : TRADUCTION

La synthèse des protéines débute toujours dans le cytosol

Les protéines destinées :
- à être sécrétées ou à aller dans les lysosomes (lysosomales)
- transmembranaires, finissent d'être synthétisées dans le RER.

Les autres protéines finissent d'être synthétisées dans le cytosol.

Les protéines nouvellement synthétisées possèdent des séquences reconnues par des facteurs cytosoliques spécifiques, qui permettent de les orienter vers tel ou tel compartiment ou organite : c'est l'adressage.

Il existe des séquences d'adressage connues pour
- le RER
- le noyau
- les mitochondries
- les lysosomes
- les péroxysomes

Adressage des protéines dans le cytosol
Schéma descriptif de l'adressage de protéines au sein du compartiment cytosolique


b) Les modifications dans le cytosol des protéines pendant et après la traduction



- phosphorylation (par les kinases)
- déphosphorylation (par des phosphatases)
- méthylation ou carboxylation des aa de certaines protéines
- liaisons des protéines à des acides gras (farnésyl…)
- acquisition de la conformation active des protéines (=protéines nécessaires pour l'assemblage ou le pliage approprié à autre protéine) mais qui n'y reste pas associée.

c) Le protéasome



L'ubiquitine (ub) et l'ubiquitination (ub°)

L'activité du protéasome est régulée par l'ub. Elle « marque » spécifiquement les protéines à dégrader. L'ub° est spécifique et régulée. L'ub est présente en abondance dans chaque cellule de l'organisme. Séquence hautement conservée au cours de l'évolution chez tous les eucaryotes (ce qui indique son importance fondamentale). L'ub° est un processus régulé par plusieurs étapes.

Schéma de l'ubiquitination
Schéma descriptif du mécanisme de l'ubiquitination


1 : L'activation de l'ub est déclenchée par l'enzyme E1 (ATP dépendant)

2 : L'ub activée est transférée vers une enzyme de conjugaison E2 (il en existe 50 types différents).

3 : Dans le même temps, l'enzyme ub ligase E3 (il existe plusieurs centaine d'enzymes E3 spécifiques des protéines à dégrader) recrute la protéine à dégrader

4 : et ce complexe se lie au couple « ub-E2 » (nouveau complexe E2-E3 protéine)

5 : La protéine est liée à l'ub. Plusieurs molécules d'ub sont ainsi attachées à la protéine à dégrader (poly-ubiquitination)

6 : L'ub est reconnue par la partie 19S. La protéine attachée est alors « avalée » dans le canal du protéasome et dégradée, les ubiquitines sont désactivées puis recyclées.

Quelles protéines sont dégradées ?

- celles dont la présence dans le cytosol est régulée non pas par leur formation mais par leur dégradation (ex : cycline nécessaire au cycle cellulaire = MPF)

- celles qui sont anormales (protéines mal formées, mal pliées) ex : CFTR de la mucoviscidose, sa mutation fait qu'elle ne peut pas être insérée dans la membrane du RER et elle est détruite par le protéasome.

- protéines dont le taux de renouvellement est rapide (facteurs de transcription, cyclines, etc...) protéines impliquées dans des voies de signalisation (NF Kappa B par exemple)



Les produits de dégradation vont dans les lysosomes, ou restent dans le cytosol où ils sont encore plus dégradés, ou peuvent aller dans le RER grâce à des transporteurs spécifiques.

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Florent
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