A) Généralités

La matrice extracellulaire est composée par l'association de 3 types de molécules :

• des fibres : collagène et élastine
• des glycoprotéines : moins abondant que les fibres mais ont un rôle plus important dans l'adhérence cellulaire comme la fibronectine et la laminine
• des polysaccharides très hydratées constituant un gel de remplissage de la matrice

B) Composants de la MEC

1) Les fibres

1. Le collagène

Il existe 15 Types de collagène. Plusieurs gènes codent pour chaque chaîne appelée : ALPHA qui diffèrent par leur composition en acides aminés. Toutes les molécules ne s'associent pas en fibres. C'est la protéine la plus abondante de l'organisme.

a. Distribution du collagène

• Le collagène de type I est présent dans l'os, les tendons, le derme
• Le collagène de type II : cartilage hyalin
• Le collagène de type IV dans les membranes basale (MB) des reins et vaisseaux
• Le collagène de type X est synthétisé par les chondrocytes hypertrophiques de la plaque de croissance.

b. Composition du collagène de type (I)

La molécule est composée de deux chaînes ALPHA-1 et une chaîne ALPHA-2. Chaque chaîne comprend la répétition de la séquence [glycine-AA-AA] ou AA-AA représentent des acides aminés dont 30% sont la proline ou de l'hydroxyproline. Chaque chaîne s'enroule en spirale.

c. Synthèse d'une fibrille de collagène

La Synthèse de chaque chaîne se fait sous la forme de procollagène. Une molécule de procollagène est constituée de l'enroulement de trois chaines polypeptidiques. Sa synthèse est suivie par plusieurs étapes d'hydroxylation (dans le RER) et glycosylations (RER et Golgi) à l'intérieur de la cellule. La molécule est alors transportée dans des vésicules et secrétée par exocytose, suivie du clivage des extrémités N et C terminales par des enzymes. Ces fragments de molécule sont relarguées dans la circulation générale et leurs dosages servent à évaluer l'activité des cellules osseuses : les ostéoblastes. L'assemblage des fibrilles et des fibres se fait à l'extérieur de la cellule.

d. Morphologie du collagène de type (I)

En microscopie optique en lumière polarisée (biréfringence) : d'aspect brillant. En microscopie électronique à transmission : fibrilles caractérisées par une striation périodique de 60 nm. Les fibres de collagène peuvent être organisées en réseaux denses fibreux (tendons) ou bien sous forme plus lâche : fibres de réticuline, elles assurent alors la charpente de certains tissu (autour des capillaires, des tissus glandulaires) tout en favorisant les échanges métaboliques.

e. Métabolisme

La durée de vie du collagène est variable selon les tissus : 2 mois pour le derme, plusieurs mois voire quelques années pour le tissu osseux. Il existe un certain nombre d'enzymes (les matrix-metalloprotéinases ou MMP ou collagénases) qui permettent de dégrader le collagène. Elles jouent un rôle dans la physiologie (croissance foetale par exemple, remodelage osseux) et en pathologie (métastases osseuses). Elles sont synthétisées par différentes cellules variables slon les tissus : fibroblastes, ostéoclases, macrophages polynucléaires. Elles peuvent être inhibées par une autre série de protéines : les TIMP (pour Tissue Inhibitor of Metallo Proteinases).

2. Les fibres élastiques

a. Morphologie

Réseau de longues fibres d'élastine, plus fines que le collagène, anastomosées en réseau 3D par des liaisons covalentes au niveau des résidus lysine, qui n'est visible qu'en microscopie électronique après digestion du collagène. Elles sont abondantes dans les tissus soumis à des contraintes et déformables : paroi des vaisseaux, derme, poumon.

b. Composition

Essentiellement composées d'elastine organisées en réseau tridimensionnel lâche qui confère au tissu son élasticité (revient à son état initial après étirement). Ces molécules d'élastine sont associées à des microfibrilles constituées de glycoprotéines (fibrilline) qui participent à l'organisation des fibres élastiques.

c. Métabolisme

Les Molécules d'élastine sont synthétisées par les fibroblastes et peuvent être détruites par une enzyme : l'élastase.

2) Les Glycoprotéines

1. La fibronectine

• Dimère (association de 2 molécules dites monomères reliées par un pont disulfure).
• 3 types de domaines qui se répètent X fois avec des sites d'adhérence
  • avec les Molécules des cellules types "intégrine"
  • avec des molécules de la matrice (collagène, polysaccharides).

Rôles :