Cours : Transfert des protéines dans les membranes et organites

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Introduction

Une cellule de mammifères contient 10 000 protéines, une levure 5000.

La moitié de ces protéines sont cytosoliques, l’autre est soit enchâssée dans des membranes cellulaires (récepteurs aux hormones) soit adressée à un compartiment cellulaire (ARN / ADN polymérase vers le noyau, rbcS vers chloroplaste). Deux types de mécanismes pour ce tri

  • Adressage à des organites après traduction (mitochondrie, plastes, péroxysome)
  • Adressage au RE en début de traduction. Les protéines adressées à ce compartiment ont plusieurs devenir : rester dans le RE ou Golgi, lysosomes, excrétion, ces protéines peuvent aussi être membranaires et atteindre ainsi la membrane plasmique.

Questions : Comment des protéines sont adressées à des compartiments particuliers ? Comment les protéines traversent la membrane ?

Mise en évidence d’un peptide signal et de structures particulières à la surface des membranes les canaux de translocations. Cette translocation unidirectionnelle nécessite de l’ATP. A l’intérieur d’un organite les protéines peuvent encore être adressées à un compartiment à l’aide d’un autre peptide signal. Après chaque adressage le peptide signal est hydrolysé de la séquence codante par une protéase.

I - Translocation des protéines sécrétoires à travers la membrane du RE.

Doc 1. Expérience : Mise en évidence de la translocation des protéines sécrétoires à travers la membrane du RE.

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Les premières expériences de pulse-chase sur des cellules acineuses (pancréas) ont montré que si on donnait des acides aminés marqués, après homogénéisation des cellules le RE se brise en microsomes. On lyse (ou non) les microsomes avec un détergent puis on fait agir une protéase et on peut retrouver les acides aminés marqués

Conclusion :

  • Les acides aminés ont été incorporés dans des protéines (justification de la protéase)
  • Les protéines traduites étaient dans le RE (justification du détergent)

a - La translocation dans le RE nécessite un peptide signal

Il existe une séquence d’adressage au RE (15-30 aa). Elle se caractérise par deux acides aminés chargés positivement encadrant 6-12 aa hydrophobes. Des modifications du peptide signal et notamment du motif hydrophobe ont pu être réalisé par mutagenèse dirigée. Ces modifications altèrent l’adressage au RE (même chose pour l’adressage aux organites ex TS adressage plaste, perte peptide signal adressage cytosol. Le peptide signal est coupé après l’adressage, on ne le retrouve pas dans la protéine mature. (Doc.2) Des expériences de traduction dans un milieu acellulaire montrent que la présence de microsomes avant la fin de la traduction est indispensable pour avoir un adressage correct. La translocation s’effectue donc en même temps que la traduction, on parle de translocation cotraductionnelle.

Doc.2 : couplage traduction / translocation

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Comment s’effectue l’adressage ? Comment s’effectue la translocation ?

b - La translocation cotraductionnelle requiert deux protéines hydrolysant le GTP

Le processus repose sur deux éléments, la particule de reconnaissance du signal (SRP) et son récepteur situé sur la membrane du RE (Doc.3). Le SRP est une ribonucléoprotéine cytosolique capable de reconnaître le peptide signal et le récepteur enchâssé dans la membrane. Le SRP et son récepteur permettent aux ribosomes en train de synthétiser des protéines sécrétoires leur fixation sur la membrane du RE. Du GTP est consommé pour la séparation SRP/récepteur soit après adressage soit si la reconnaissance SRP/récepteur et mauvaise, évitant ainsi un mauvais adressage. Le translocon est constitué de 3 protéines Sec61a, Sec61b, Sec61g. Ces protéines ont été identifiées sur des mutants de levure où l’adressage était déficient ; Ces 3 protéines sont répétées plusieurs fois pour constituer le canal. Des expériences de pontage chimique ont montré que la chaîne peptidique traduite vient au contact voire est guidée par Sec61a. Des expériences avec des membranes phospholipidiques dans lesquelles ont été inclus uniquement le translocon et le récepteur montrent que ces deux éléments suffisent pour l’adressage, aucune énergie n’est nécessaire pour que la protéine glisse à travers le canal. Une peptidase clive le peptide signal.

Doc.3 : Translocation cotraductionnelle, système SRP/récepteur

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c - La translocation postraductionnelle, cas des levures

Dans la levure les protéines pénètrent dans le RE alors que la traduction est terminée (Doc.4). La reconnaissance entre la protéine et son compartiment se fait directement entre le peptide signal et le translocon. Comme la traduction est terminée la protéine ne bénéficie pas de l’énergie de la traduction pour avancer dans le RE. La force motrice est donnée par un complexe particulier, le complexe Sec63, et une protéine chaperonne (famille des Hsc70), la protéine Bip. Cette protéine Bip a deux domaines actifs, un domaine peptidique et un autre ATPase. Lorsque une protéine entre par le translocon, Sec63 est activé et déphosphoryle Bip qui s’accroche à la protéine. L’accrochage de nombreuses Bip empêche la protéine de ressortir et au contraire la tire vers l’intérieur. Une rephosphorylation de Bip permet la libération de la protéine qui peut se replier. C’est donc l’hydrolyse de l’ATP qui permet le passage transmembranaire de la protéine.

Doc.4 : Translocation post-traductionnelle chez les levures

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II - Insertion des protéines dans la membrane du RE.

Un certain nombre de protéines sont enchâssées dans la membrane. Ces protéines sont en fait déjà intégrées dans leur orientation finale dans la membrane du RE qui va ensuite les emporter vers lamembrane plasmique. 

Comment ces protéines trouvent leur orientation et leur insertion dans les membranes du RE ?

a - Plusieurs classes de protéines intrinsèques des membranes sont synthétisées dans le RE

La topologie d’une protéine membranaire désigne le nombre de fois que celle-ci traverse la membrane ainsi que l’orientation de ses segments transmembranaires définissant ainsi de quel coté se trouve l’extrémité N et C terminale. Le fragment transmembranaire est constitué de 20-25 acides aminés hydrophobes formant une hélice a. On définit quatre classes topologiques (Doc.5). Les classes I-III comprennent qu’un segment transmembranaire et se différencient par la présence ou non d’un peptide signal et l’orientation C et N terminale de part et d’autre de la membrane. La classe IV possède plusieurs segments transmembranaires, c’est le cas de nombreuses protéines de transport. Enfin il existe des protéines membranaires qui ne possèdent pas de fragment transmembranaire mais qui sont liées à une ancre phospholipidique amphipathique enfouie dans la membrane. Ces différentes topologies des protéines membranaires sont déterminées par des mécanismes d’insertion dans la membrane et par la reconnaissance de séquences particulières qu’on appelle les séquences topogènes.

 Doc.5 : Classes topologiques des protéines membranaires

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b - Des séquences internes stop-transfert et signal ancrage déterminent la topologie des protéines à un seul passage.

 Protéines de type I : (Doc.6). Les protéines de type I possèdent une séquence d’adressage au RE et vont donc amorcer une translocation co-traductionnelle comme dans le cas des protéines sécrétoires. La différence est que cette translocation n’est que partielle car un fragment de la protéine (séquence hydrophobe) va immobiliser la protéine dans le translocon. Du fait de son hydrophobicité cette séquence peut se déplacer latéralement entre les sous unités du translocon et se fixer de manière permanente dans la membrane. Cette séquence en hélice a a donc une double fonction, stopper la translocation et ancrer la protéine, on parle d’une séquence stop-transfert et ancrage. Des mutations dans cette séquence peuvent transformer l’adressage d’une protéine qui de membranaire va devenir sécrétoire.

Doc. 6 Mécanisme D’insertion des prot. transmemb- naire de type I.

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Protéines de type II et III : (Doc.7) Commençons par les protéines de type III. Le mécanisme d’insertion est identique à celui de type I, la seule différence est qu’il n’y a pas de signal d’adressage. Un peptide signal n’est pas obligatoire pour adresser une protéine au RE. Les protéines de type II possèdent comme celle de type III une séquence ancrage mais qui ne stoppe pas le transfert. Dans les protéines de type II cette séquence se replie, faisant ressortir la partie Nterminale côté cytosol alors que le transfert de la partie C-terminale se poursuit. L’orientation de la séquence topogène intramembranaire semble dépendre d’acides aminés chargés positivement qui permettent son repliement dans le translocon, ces acides aminés chargés restant toujours du côté cytosolique. Les protéines de type II ont donc cette séquence chargée positivement du coté N-terminal alors que celle de type III l’ont du côté C-terminal.  

Doc.7 : Protèines de type II et de type III.

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Le déterminant le mieux connu de l'orientation du Signal d'Ancrage est la distribution des charges à proximité immédiate du cœur hydrophobe du signal. C'est la règle du positive inside (positif à l'intérieur) (Doc. 8). C'est à dire, les résidus basiques sont statistiquement quatre fois plus abondants du côté cytoplasmique que du côté périplasmique chez les bactéries. La corrélation inverse existe aussi pour les résidus acides (plus de résidus acides dans les segments périsplasmiques), quoique moins marquée. La règle du «positive-inside» se vérifie aussi avec les protéines membranaire du Réticulum Endoplasmique, du chloroplaste et de la mitochondrial.  Dans le cas de l'insertion cotraductionnelle, c'est plutôt la différence de charge de part et d'autre du cœur hydrophobe qui guide l'orientation de l'insertion. C'est le côté le plus positif qui est le plus souvent cytoplasmique. Il est par conséquent envisageable l'orientation du signal en modifiant Ses charges flanquantes. Le changement d'orientation ne touche le plus fréquemment qu'une partie des protéines produites. Cela veut dire tout simplement que la distribution des charges n'est pas l'unique déterminant de la topologie membranaire. positive inside rule. Quels sont les facteurs responsables de la règle du «positive inside» ?  La réponse n'est pas encore clairement établie à l'heure actuelle. Il est certain que les phospholipides ont une influence importante sur la translocation mais il est complexe de connaître sont rôle exact dans l'orientation des peptides lors de la translocation. Il a été démontré que les phospholipides anioniques pouvaient retenir les charges positives des peptides signaux procaryotes et empêcher leur translocation, suggérant une interaction peptide-lipide directe. Des facteurs protéines interviennent certainement aussi. Il y a peu de temps, il a été démontré que Sec61p (chez Saccharomyces cerevisiæ) contribuait à l'orientation du peptide signal certainement par des interactions de type électrostatique. Il semble que les charges positives puissent directement avec les phospholipides chargés négativement dans le cas des procaryotes

Doc.8 : la règle du positif à l’intérieur.

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Protéines de type IV : Le fonctionnement de l’insertion d’une protéine de type IV correspond à une combinaison du mécanisme décrit dans le type II et III. Il existe plusieurs séquences topogènes alternées (séquence ancrage / stop-transfert ancrage). L’extrémité N-terminale peut être cytosolique ou luminale cela dépend de la séquence topogène la plus proche de l’extrémité N-terminale et de la charge des séquences voisines. Si une protéine type IV a un nombre pair d’hélices a transmembranaires les deux extrémités sont orientées du même côté, si nombre impair extrémités de part et d’autre de la membrane.

Protéines ancrées par une molécule amphipathique : Une molécule amphipathique possède à la fois une partie lipophile (apolaire) et une autre hydrophile (polaire). Ces protéines sont ancrées à la membrane par une séquence topogène terminale. Une transamidase coupe une partie de la protéine et la transfert sur l’ancre membranaire ; Cette ancre peut être coté luminale ou cytosolique. Dans ce cas la séquence topogène se trouvera du côté N-terminal. Cet attachement des protéines sur un autre site d’ancrage est justifié par une plus grande mobilité de ces ancres dans la membrane plasmique.

III - Modification des protéines, repliement et contrôle de qualité dans le RE.

Les protéines sécrétoires solubles et membranaires synthétisées sur le RE subissent quatre modifications avant d’atteindre leur destination finale :  i/ glycosylation (dans RE et Golgi), ii/formation de ponts disulfures (RE),  iii/ repliement et assemblage des sous unités protéiques,  iiii/clivages protéolytiques spécifiques (RE, Golgi, vésicules sécrétoires).

La glycosylation peut être une O-glycosylation, elle s’effectuer alors sur des groupements hydroxyles de certains acides aminés (sérine, thréonine) ou une N-glycosylation avec l’amide de l’asparagine. Les O-glycosylation sont plus simples que les N-glycosylation qui font intervenir un plus grand nombre de résidus et forment des chaînes ramifiées. Les protéines qui ne sont pas repliées correctement, où les sous unités qui sont mal assemblées subissent un contrôle qualité et sont retenues dans le RE.

a - N-glycosylation d’oligosaccharides dans le RE

La biosynthèse des oligosaccharides s’effectue dans le RE. A partir d’un lipide poly-isoprénoïde, le dolichol qui est enchâssé dans la membrane et relié à l’oligosaccharide par un groupe pyrophosphate (Doc. 9).

Doc. 9 : glycosilation des protéines dans le RE.  

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L’oligosaccharide initial est toujours constitué de 14 résidus ; certains sucres seront par la suite hydrolysés (résidus variables) d’autres sont présents dans tous les oligosaccharides (résidus conservés). Ces oligosaccharides vont se fixer sur l’amide d’un résidu asparagine chaque fois qu’ils reconnaîtront une séquence Asn-X-Ser et Asn-X-Thr (X étant n’importe quel aa sauf proline). Cette glycosylation s’effectue sur la protéine naissante sauf s’il y a repliement (Doc.10). Ensuite un certain nombre des sucres variables sont hydrolysés avant d’obtenir la protéine glycosylée dans son état final.  

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Doc. 10 : Précurseur commun aux  oligosaccharides liés en  N composé de 14 résidus.

A quoi sert la N-glycosylation des protéines sécrétoires ?

- Facilite le repliement des protéines. En présence d’un antibiotique qui perturbe la synthèse des oligosaccharides ou en effectuant des mutations ponctuelles ou l’asparagine est remplacée par de la glutamine on remarque que les glycosylation sont moins nombreuses et le repliement moins efficace - Stabilise les protéines. Sous forme glycosylée les protéines sont moins attaquées par les protéases. - Adhérence intercellulaire de certaines protéines de surface. Globules blancs.

b - Formation des liaisons disulfures dans le RE

Les ponts disulfures se forment à partir de la fonction thiol (S-H) portée par un acide aminé, la cystéine. Lorsque deux cystéines se trouvent l’une en face de l’autre, l’oxydation de ces fonctions S-H peut conduire à la formation d’un pont S-S. Cette oxydation des fonctions thiol nécessite une enzyme particulière la PDI (protéine disulfure isomérase) qui est présente en grande quantité uniquement dans le RE chez les eucaryotes et dans l’espace périplasmique chez les procaryotes. Ainsi seules les protéines qui transitent par le RE portent des ponts disulfures. Dans la formation d’un pont disulfure entre deux cystéines, PDI est réduite, elle sera réoxydée par une autre protéine Ero1 dont on ne connaît pas le mécanisme de réoxydation (Doc.11). 

Doc.11 : Implication d’une protéine disulfure isomérase pour la formation des ponts disulfures des protéines dans le RE.

 

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PDI sous une forme réduit peut aussi être active pour modifier les interactions entre les différentes cystéines d’une chaîne polypeptidique. Ce réarrangement des ponts disulfures s’effectue jusqu’à l’obtention de la stabilité maximale de la protéine (Doc.12).

Doc.12 : Mécanisme de formation des ponts disulfures et de leurs réarrangements par la protéinedisulfure isomérase (PDI) dans le RE.

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c - Repliement des protéines et leur contrôle

Certaines protéines dénaturées peuvent retrouver leur état natif in vitro mais ce processus est très long (plusieurs heures) alors que les protéines naissantes sont très rapidement repliées et acquièrent dans le RE leur conformation normale en quelques minutes. Ceci est le résultat de l’action séquentielle de plusieurs protéines qui participent au bon repliement des protéines du RE (Doc.13).

Doc.13 : Repliement des protéines dans le RE

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- La protéine chaperones BiP (déjà vu dans le cas de la translocation post-traductionnelle) est capable de se lier aux protéines naissantes en empêchant un mauvais repliement avant que toute la protéine ne soit traduite. PDI joue le même rôle. - Des lectines (la calnexine, la calréticuline) sont des protéines glycosylées qui reconnaissent des oligosaccharides liés en N sur la protéine naissante. Là aussi ces lectines empêchent que la protéine naissante se replie de manière incorrecte en agrégats. - Des protéines permettant d’effectuer des rotations autour d’une liaison peptidique permettent un meilleur repliement. Ces protéines sont particulièrement importantes dans le cas des protéines multimériques car un mauvais repliement d’un monomère empêche souvent un bon assemblage des sous-unités.

C’est dans le RE que les protéines sécrétoires acquièrent leur conformation finale, si elles ne sont pas repliées correctement elles ne migrent pas dans le Golgi. Lectines et chaperones BiP jouent un double rôle : elles aident au bon repliement mais elles peuvent aussi rester attaché aux protéines qui ont une mauvaise conformation. Il existe des mécanismes moléculaires qui permettent à la cellule eucaryote de mesurer le taux de protéines mal repliées et d’induire la production de facteurs de repliement. Dans le cas ou les protéines sont mal repliées, le taux de BiP libre est faible, ce qui permet la dimérisation d’une protéine membranaire Ire1. Sous cette forme dimérique Ire1 joue un rôle d’endonucléase et peut épisser l’ARNm de Hac1. Cet épissage permet la traduction d’une protéine Hac1 fonctionnelle, facteur d transcription qui va stimuler la transcription de gènes codant pour des protéines facilitant le repliement.

Les protéines mal repliées sont renvoyées dans le cytosol à travers le translocon et sont ensuite détruites par ubiquitinylation. On ne sait pas comment ces protéines mal repliées sont reconnues dans le RE.

IV - Adressage des protéines aux mitochondries et aux chloroplastes

Les protéines adressées aux mitochondries et chloroplastes sont traduites dans le cytosol puis adressées grâce à un peptide signal. Les séquences d’adressage sont différentes suivant le compartiment. Ces différences portent sur leur position (C ou N-terminale), leur excision, leur longueur et la nature des acides aminés qui la constitue (Doc.14). Mitochondrie et chloroplaste possèdent de membranes internes. L’adressage à des sous compartiments à l’intérieur de l’organite nécessite donc l’addition de plusieurs séquences d’adressage.

Doc.14: Nature des variation des séquences d’adressage aux organites

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a - Adressage des protéines à la matrice mitochondriale, mise en évidence et mécanisme général

Expérience (Doc.15) Des protéines mitochondriales ont été caractérisées, et clonées. A partir d’ARNm on obtient une traduction in vitro dans un système acellulaire. On peut obtenir l’incorporation de ces protéines dans des mitochondries dans certaines conditions. - Ajout de protéines chaperones lors de la traduction pour avoir un bon dépliement des protéines -----> bonne lecture de la séquence d’adressage - Les mitochondries doivent être énergisée (elles respirent) ----> .la translocation doit nécessiter de l’ATP - L’apport de trypsine au début ou en fin d’expérience permet de vérifier l’incorporation des protéines ----> importation post-traductionnelle

Doc.15: Etude expérimentale de l’adressage des protéines à la mitochondrie  

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L’étude de la séquence d’adressage par séquençage montre que cette séquence est amphipathique, elle est constitué d’une hélice où d’un côté les acides aminés chargés dominent alors que de l’autre on trouve des acides aminés hydrophobes. Des mutations ponctuelles montrent que l’on peut changer certains acides aminés dans la séquence tant qu’on garde le caractère amphipathique.

Mécanisme de translocation post-traductionnelle : les protéines traduites sont gardées sous forme dépliée par des protéines chaperones (Hsc70 cytosolique) puis ces protéines reconnaissent un récepteur d’importation enchâssé dans la membrane externe. Le récepteur d’importation transfert ensuite la protéine importée vers un canal d’importation composé surtout de la protéine Tom40 (Translocon outer membrane). La protéine passe ensuite à travers un canal d’importation de la membrane interne formé de protéine Tim (Translocon inner membrane). La protéine est prise en charge à l’intérieur par un chaperon Hsc70 puis la séquence d’adressage est excisée par une protéase.

L’importation de protéines dans la mitochondrie requiert de l’énergie à différentes étapes du processus. - Dépliement des protéines côté cytosolique par Hsc 70 - Dépliement et traction des protéines par Hsc70 lié à Tim 44. Hsc70 et Tim 44 jouerait ici un rôle anlogue à celui de BiP et Sec63 dans la translocation post-traductionnelle dans la lumière du RE - Repliement de nombreuses protéines par une chaperonine (molécule qui facilite le repliement avec consommation d’ATP). - Force proto-motrice issue de la respiration génère une différence de potentiel entre les membranes de 200mV. Hypothèse que les charges positives de la séquence d’adressage seraient attirées vers l’intérieur de la membrane interne chargé négativement.

b - Répartition des protéines importées dans les sous compartiments mitochondriaux

Alors que les protéines importées dans la matrice ne comportent qu’un peptide signal, les protéines adressées à des sous compartiments de la mitochondrie (membrane interne, espace inter membranaire) comportent plusieurs signaux d’adressage et emprunte différentes voies (Doc.16).

Doc.16 : Organisation des séquences d’adressage des protéines importées dans différents sous compartiments de la mitochondrie  

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Protéines de la membrane interne : On connaît 3 voies différentes qui conduisent les protéines dans la membrane interne (Doc.17).

Doc.17 : Organisation des séquences d’adressage des protéines importées dans différents sous compartiments de la mitochondrie

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  - La première voie est analogue à celle des protéines de type I adressées au RE. Une séquence d’adressage est reconnue au niveau de la membrane externe, après passage à travers le premier translocon, la protéine est bloquée dans le second grâce à une séquence stoptransfert. L protéine migre transversalement à travers le translocon et reste insérée dans la membrane interne mitochondriale. - La seconde voie consiste après internalisation de la protéine dans la matrice d’utiliser un translocon bactérien (Oxa1) qui reconnaît les séquences hydrophobes et permet l’intégration de la protéine dans la membrane. - La troisième voie. Absence de séquence d’adressage en N-terminal mais 6 séquences hydrophobes qui jouent aussi un rôle d’adressage. Elles sont reconnues par un autre récepteur d’importation (Tom 70) ; Après passage dans le translocon Tom 40 la protéine est prise en charge par des chaperons (Tim 9/10) qui la guide vers un autre translocon (Tim 22/54) qui permet l’insertion.

Protéines de l’espace membranaire: Deux voies conduisent les protéines cytosoliques entre les membranes interne et externe des mitochondries. - La première voie ressemble à la première voie d’adressage des protéines à la membrane interne. La différence est la présence d’une protéase qui sépare la partie hydrophobe enchâssée dans la membrane de la partie C-terminale, libérant ainsi la protéine dans l’espace intermembranaire. - La seconde voie est un transfert direct des protéines à l’espace intermembranaire à travers Tom40 (peut-être par diffusion simple ?)

Protéines de la membrane externe: une séquence hydrophobe suit la séquence d’adressage à la matrice et la protéine reste coincé dans le translocon puis migre transversalement dans la membrane externe.

c - Adressage des protéines au chloroplaste

Les protéines destinées au stroma des chloroplastes passent par des canaux de translocation qui traversent les membranes externe et interne et qui sont analogues sur le plan fonctionnel aux canaux mitochondriaux mais sont composés de protéines non apparentées aux protéines mitochondriales.

En plus de l’adressage à la membrane externe, interne ou encore de l’espace intermembranaire, il existe dans le chloroplaste des thylacoïdes. 

Comment les protéines sont adressées à ce compartiment ?

Quatre voies séparées ont été identifiées dans l’adressage aux thylacoïdes. Chacune de ces voies sont analogues à celles rencontrées dans les bactéries, ce qui renforce l’origine bactérienne des thylacoïdes.


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